Какой витамин входит в состав аминотрансфераз

1. В1

2. В2

3. Вс

4. В5

5. +В6

Какой витамин входит в состав тетрагидрофолиевой кислоты?

1.С

2.Д

3. В1

4. В2

5. +Вс

Какую группу атомов переносят ацилтрансферазы?

1. остатки фосфорных кислот

2. +остатки карбоновых кислот

3. остатки аминокислот

4. остатки гидроксикислот

5. остатки кетокислот

Какие ферменты являются однокомпонентными?

1.ацилтрансферазы

2.аминотрансферазы

3. +фосфотрансферазы

4.метилтрансферазы

5. алкилтрансферазы

Какая из перечисленных реакций ускоряется аминотрансферазами?

1. карбоксилирование

2. окислительное фосфорилирование

3. +трансаминирование

4. дезаминирование

5. гидролиз

Какая из перечисленных реакций ускоряется киназами?

1. +фосфорилирование

2. амидирование

3. дезаминирование

4. дегидрирование

5. карбоксилирование

Какая из перечисленных реакций ускоряется лиазами?

1. гидролитический распад веществ

2. амидирование глутаминовой кислоты

3. отнятие водородов от субстратов

4. +негидролитическое расщепление веществ

5. включение кислорода в субстраты

У больного отмечаются признаки поражения миокарда. Какой фермент будет повышаться в крови при этом?

1. +креатинкиназа

2. +аспартатаминотрансфераза

3. щелочная фосфатаза

4. кислая фосфатаза

5. сывороточная амилаза

При определении активности аспартаттрансаминазы(АСТ) и аланинтрансаминазы(АЛТ) в сыворотке крови у больного была обнаружена повышенная активность аспартаттрансаминазы с одновременным повышением коэффициента аспартаттрансаминаза /аланинтрансаминаза. Какой из перечисленных органов поражен?

1. +сердце

2.поджелудочная железа

3. мозг

4. толстый кишечник

5. слюнные железы

При обследовании работников объединения «Химчистка» у одной из сотрудниц обнаружено увеличение активности аланинтрансаминазы в крови в 7 раз, а аспартаттрансаминазы-в 2 раза по сравнению с нормой. Каковы причины изменения в крови уровня ферментов?

1.+гепатит

2.порок сердца

3.стенокардия

4.инфаркт легких

5.почечнокаменная болезнь

Какие вещества образуются при действии декарбоксилаз аминокислот?

1.+биогенные амины

2.карбоновые кислоты

3.амиды

4.альдегиды

5.белки

Что лежит в основе регуляторного действия карбоангидразы на дыхательный центр?

1. способность катализировать перенос СО2 от тканей к легким

2. способность катализировать перенос СО2 от легких к тканям

3. способность катализировать реакцию окислительного декарбоксилирования пирувата

4. +способность катализировать реакцию распада и синтеза угольной кислоты

5. способность катализировать реакцию образования оксигемоглобина

В результате реакции трансаминирования между аланином и б-кетоглутаровой кислотой образуется пировиноградная кислота. Об образовании пирувата можно судить по взаимодействию его с 2,4-динитрофенил гидразином. Какой результат наиболее ожидаемый в данной качественной реакции?

1. +появление окраски

2. появление осадка

3. появление кристаллов

4. появление пузырьков

5. появление цветного кольца

Какой класс ферментов включает в себя дыхательные ферменты?

1. — трансферазы;

2. — гидролазы;

3. — лигазы;

4. — +оксидоредуктазы;

5. — изомеразы.

Какая окислительно-восстановительная реакция характерна для действия дегидрогеназ?

1. — присоединение кислорода;

2. — отнятие электронов;

3. — присоединение водорода;

4. — +отнятие водорода.

5. — присоединение электронов.

Какие ферменты относится к дегидрогеназам?

1. — +пиридинферменты;

2. — убихинон;

3. — гидроксилазы;

4. — перексидазы;

5. — каталаза.

Какие специфические ферменты содержатся в гепатоцитах?

1. — карбомоилтрансфераза

2. — креатинкиназа

3. — кислая фосфатаза

4. — +лактатдегидрогеназа (ЛДГ 4)

5. — амилаза

Какой кофермент содержат пиридинферменты?

1. — +никотинамидадениндинуклеотид;

2. — флавинадениндинуклеитид;

3. — флавинмононуклеотид;

4. — тиаминдифосфат;

5. — тетрагидрофолевая кислота.

Какой из перечисленных органов преимущественно содержит лактатдегидрогеназу (ЛДГ1)?

1. — почки;

2. — +сердце;

3. — мышцы;

4. — печень;

5. — мозг

Какая из перечисленных реакций осуществляется при участии цитохромной системы?

1. — декарбоксилирование;

2. — метилирование;

3. — дегидрирование;

4. — дегидротация;

5. — +окисления-восстановление.

Какой кофермент содержат флавопротеины?

1. — никотинамидадениндинуклеотид;

2. — никотинамидадениндинуклеотидфосфат;

3. — тетрагидрофолеваякислота;

4. — +флавинадениндинуклеотид;

5. — фосфопиридоксаль.

Как окисляется ферроцитохром b?

1. — отдает электроны убихинону;

2. — отдает электроны пиридинферменту;

3. — +отдает электроны феррицитохрому с1;

4. — отдает электроны ферроцитохрому а3;

5. — отдает электроны молекулярному кислороду.

Как восстанавливается феррицитохром с1?

1. — получает электроны от флавинфермента;

2. — +получает электроны от ферроцитохрома b;

3. — получает электроны от феррицитохрома а;

4. — получает электроны от ферроцитохрома а;

5. — получает электроны от феррицитохрома с.

Аминотрансферазы – ферменты, принимающие участие в переносе –NH2 гркппс аминокислоты на кетокислоту. Играют важную роль в процессах переаминирования или трансаминирования. Аминотрансфераза состоит из апофермента и кофермента. Кофермент представлен фосфопиридоксалем (B6 + H3PO4)

Имеются многочисленные представители аминотрансфераз. В частности, АЛТ (АЛаТ) – это аланинтрансаминаза (аланинаминотрансфераза) – фермент, который катализирует реакцию переаминирования между аланином и альфа-кетоглутаратом, в результате образуется глутаминовая кислота и пируват.

Фермент, катализирующий реакцию между аспарагиновой кислотой и альфа- кетоглутаратом, называется АСТ- аспартаттрансаминаза

28. Значение определения в крови аминотрансфераз (на примере АЛТи АСТ)

Аминотрансферазы обладают органотропностью и потому определение их активности в сыворотке крови имеет диагностическое значение. Например, АЛТ – фермент, наиболее встречающийся в печени, а АСТ – в миокарде, повышение активности того или иного фермента в сыворотке крови рассматривается как диагностический признак при определенной патологии.

29) Метилтрансферазы. Строение и роль витаминов Вс и В12. Метилтрансферазы-ферменты,переносящие одноуглеродные остатки-метильные, метиленовые,метиновые,оксиметильные,формильные и др., играющие важную роль в процессах метилирования.

Метилтрансферазы-двухкомплектные ферменты. Коферментом является ТГФК-тетрагидрофолиевая кислота-это гидрированное производное фолиевой кислоты(вит Вс)

Витамин Вс(фолиевая кислота)- водорастворимый витамин, необходимый для роста и развития кровеносной и иммунной систем. Наряду с фолиевой кислотой к витаминам относятся и её производные, в том числе ди-, три-, полиглутаматы и другие.

Все такие производные вместе с фолиевой кислотой объединяются под названием фолацин. Недостаток фолиевой кислоты может вызвать мегалобластную анемию у взрослых. Фолиевая кислота необходима для создания и поддержания в здоровом состоянии новых клеток. В первую очередь от нехватки фолиевой кислоты страдает костный мозг, в котором происходит активное деление клеток. Клетки-предшественники эритроцитов, образующиеся в костном мозге, при дефиците фолиевой кислоты увеличиваются в размере, образуя мегалобласты и приводят к мегалобластной анемии. Необходим беременным женщинам, особенно на ранних сроках беременности. Необходим мужчинам для нормальной выработки сперматозоидов

Основная функция фолиевой кислоты и её производных — перенос одноуглеродных групп, например, метильных и формильных, от одних органических соединений к другим.

30) Ацилтрансферазы. Вит В3, строение, роль.

Ацилтрансферазы-ферменты,которые переносят остатки карбоновых кислот,особенно участки уксусной кислоты(ацетилтрансфераза). Они участвуют в активировании жирных кислот,образуя транспортную и реакционноспособную форму жирной кислоты. Онис состоят из апофермента и кофермента, называемого кофермент ацилирования(КоА).

Этот кофермент имеет сложное строение. В состав входят аденозин-3-монофосфат,две молекулы фосф.к-ты,пантотеновая к-та и тиоэтиламин. Функциональной группой НSКоА является SH-группа, поэтому кофермент обозначают НSKoA, а активную форму жирной кислоты . Биологическая роль НSКоА состоит в том, что только через его посредство осуществляется соединение небольших органических молекул при помощи углеродных связей в сложные высокомолекулярные вещества, т.е. происходит синтез углеродного скелета цитоплазматических компонентов. Поэтому HSКоА находится у всех организмов. Ацилтрансферазы переносят остатки карбоновых кислот, чаще остатки уксусной кислоты и их название формируется по названию переносимой кислоты, например, ацетилтрансфераза .

31) Фосфотрансферазы.

Фосфотрансферазы, или киназы это ферменты, которые переносят остатки Н3РО4 с одного вещества на другое, ускоряя реакции фосфорилирования. По химической природе большинство фосфотрансфераз однокомпонентные ферменты, но молекулы многих из них состоят из нескольких субъединиц, поэтому они обладают четвертичной структурой и имеют аллостерические центры. Для проявления действия фосфотрансферазам требуются ионы магния.

Когда фосфорная кислота присоединяется к веществу, оно становится более реакционно-способным, поэтому фосфотрансферазы называют киназами.

Киназы различаются в зависимости от вещества являющегося акцептором фосфорных кислот:

I. Источником фосфорных кислот является АТФ:

НЕОБРАТИМЫЕ:

1. Гексокиназы. Участвуют в фосфорилировании гексоз. Гексогиназы встречаются во многих клетках. В печени имеется глюкокиназа которая фосфорилирует необратимо только глюкозу:

2.
протеинкиназы присутствуют в клетках в неактивной форме. В акт форме катализируют процесс фосфорилирования белков:

ОБРАТИМЫЕ РЕАКЦИИ:

3. Аденилаткиназы катализируют реакцию: АТФ+АМФ=2АДФ

II. Источник фосфорной кислоты-субстрат.

Возможен перенос фосфорной кислоты от других фосфосодержащих веществ на АДФ с образованием АТФ. Такие реакции наз-ся СУБСТРАТНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.

I реакция:

32) Лиазы, общая характеристика, основные группы, каталитическое действие.

Этот класс включает ферменты, при действии которых определенные группы (например, аминогруппы, альдегидные группы, но чаще СО2) удаляются из субстратов путем простого отщепления без участия воды. Соответственно удаляемой группе эти ферменты можно назвать дезаминазы, декарбоксилазы, дегидратазы и т.п. лиазы ускоряют и реакции присоединения некоторых групп атомов по месту разрыва двойной связи.

В зависимости от того, какие группы они отщепляют различаются:

1) карбокси-лиазы – разрушают связь между двумя углеводами, т.е. способствуют отщеплению со2(декарбоксилазы) или альдегида(альдегид-лиазы)

2) гидро-лиазы способствует отщеплению воды из молекулы(дегидратазы) или способствует гидратации (гидратазы)

3) аммиак-лиазы осуществляют дезаминирование аминокислот с образованием ненасыщенной кислоты

Подкласс декарбоксилазы включает два подподкласса – декарбоксилазы кетокислот и декарбоксилазы аминокислот.

Декарбоксилазы кетокислот– двухкомпонентные ферменты. Коферментом является тиаминдифосфат — витамин В1 с двумя остатками фосф.кислот)

Связь между апоферментом и коферментом осуществляется за счет ионов магния.

Представителем декарбоксилаз кетокислот является пируватдекарбоксилаза, которая осуществляет декарбоксилирование пировиноградной кислоты с образованием уксусного альдегида.

а-кетоглутароватдекарбоксилаза-фермент, декарбоксилирующий и окисляющий а-кетоглутаровую кислоту,способствуя образованию активной янтарной кислоты из а-кетоглутарата

Декарбоксилазы аминокислот

По химической природе декарбоксилазы аминокислот – это сложные ферменты, коферментами которых могут являться фосфопиридоксаль(вит В6 связанный с фосф.к-той)

и пирролохинолинохинон (PQQ). ДК аминокислот являются ферментами бактерий, например, в толстом отделе кишечника у животных и человека. Эти ферменты в толстом кишечнике вызывают гниение белков, декарбоксилируя аминокислоты. В клетках человека и животных ДК аминокислот мало. Декарбоксилирование аминокислот также происходит при разложении трупа, когда под действием катепсинов белки тканей распадаются до аминокислот, а ДК аминокислот проводят дальнейшие изменения их

Подкласс-гидролиазы

Представитель-карбангидраза- двухкомпонентный фермент, кофермент окончательно не изучен, но известно, что в его состав входит цинк. Фермент ускоряет обратимую реакцию синтеза и распада угольной кислоты Н2О + CO2 = H2CO3

Направление реакции зависит от концентрации СО2, поэтому фермент вызывает удаление избытка угольной кислоты и играет роль в регуляции дыхательного центра.



1.структура фермента

2.активность фермента

+3.вид катализируемой реакции

4.структура субстрата

5.вид органной принадлежности

К какому из перечисленных классов ферментов относятся ферменты, участвующие в пищеварении?

+1.гидролазы

2.трансферазы

3.оксидоредуктазы

4.лиазы

5.изомеразы

Какое соединение является активатором превращения пепсиногена в пепсин?

1.энтерокиназа

2.соль желчной кислоты

+3.соляная кислота

4.трипсин

5.химотрипсин

Как называются вещества, подавляющие действие ферментов?

1.активаторы

2.модификаторы

3.стабилизаторы

+4.ингибиторы

5.корепрессоры

Трипсин образуется в поджелудочной железе в неактивном состоянии. Какое из перечисленных веществ является активатором трипсиногена?

1. ионы магния

2. соли желчных кислот

+3. энтеропептидаза

4. соляная кислота

5.химотрипсин

Понимание

Почему малоновая кислота является конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы?

+1.она имеет структурное сходство с субстратом

2. она имеет структурное сходство с ферментом

3.она имеет сходство с каталитическим участком активного центра фермента

4.она имеет сходство с коферментом

5.она имеет сходство с аллостерическим центром фермента

11. под действием фермента и с участием воды произошло расщепление сложного вещества, имеющего сложноэфирную связь, на более простые составные части. Расщепление протекало под действием воды. Какой из перечисленных классов ферментов включает в себя данный фермент?

+1.гидролазы

2.трансферазы

3.лиазы

4. лигазы

5. изомеразы

У больного обнаружено повышение активности амилазы крови и мочи. Какой орган поврежден?

+1. поджелудочная железа

2. толстый кишечник

3. спинной мозг

4. почки

5. тонкий кишечник

Какова роль цинка в составе карбоангидразы?

1. участвует в образовании НСО3-

+ 2. Входит в состав кофермента

3. связан с гидроксильной группой воды

4.находится на поверхности молекулы фермента

5.является компонентом активного центра фермента

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа содержит кофермент НАДФ и является ферментом пентозофосфатного цикла. В этом цикле НАДФ восстанавливается. НАДФН2 является компонентом антиоксидантной системы эритроцитов. Что может возникнуть в эритроцитах при недостаточности этой системы?

1. генная мутация

2. хромосомная мутация

+3. Распад эритроцитов

4. нарушение синтеза белка

5. сборка микрофиламентов

Тема № 3

1.Какой витамин входит в состав НSКоА ?

1. тиамин

+2. пантотеновая кислота

3. ретинол

4. викасол

5. аскорбиновая кислота

Какой витамин входит в состав кофермента аминотрансфераз?

1. В1

2. В2

3. Вс

4. В5

+ 5. В6

3.Какой витамин входит в состав тетрагидрофолиевой кислоты?

1.С

2.Д

3. В1

4. В2

+ 5. Вс

Какую группу атомов переносят ацилтрансферазы?

1. остатки фосфорных кислот

+2. остатки карбоновых кислот

3. остатки аминокислот

4. остатки гидроксикислот

5. остатки кетокислот

Какие ферменты являются однокомпонентными?

1.ацилтрансферазы

2.аминотрансферазы

+3. фосфотрансферазы

4.метилтрансферазы

5. алкилтрансферазы

Какая из перечисленных реакций ускоряется аминотрансферазами?

1. карбоксилирование

2. окислительное фосфорилирование

+3. трансаминирование

4. дезаминирование

5. гидролиз

Какая из перечисленных реакций ускоряется киназами?

+1. фосфорилирование

2. амидирование

3. дезаминирование

4. дегидрирование

5. карбоксилирование

Какая из перечисленных реакций ускоряется лиазами?

1. гидролитический распад веществ

2. амидирование глутаминовой кислоты

3. отнятие водородов от субстратов

+4. негидролитическое расщепление веществ

5. включение кислорода в субстраты

У больного отмечаются признаки поражения миокарда. Какой фермент будет повышаться в крови при этом?

+ 1. креатинкиназа

2. гексокиназа

3. щелочная фосфатаза

4. кислая фосфатаза

5. сывороточная амилаза

При определении активности аспартаттрансаминазы и аланинтрансаминазы в сыворотке крови у больного была обнаружена повышенная активность аспартаттрансаминазы с одновременным повышением коэффициента аспартаттрансаминаза /аланинтрансаминаза. Какой из перечисленных органов поражен?

+1. сердце

2.поджелудочная железа

3. мозг

4. толстый кишечник

5. слюнные железы

При обследовании работников объединения «Химчистка» у одной из сотрудниц обнаружено увеличение активности аланинтрансаминазы в крови в 7 раз, а аспартаттрансаминазы-в 2 раза по сравнению с нормой. Каковы причины изменения в крови уровня ферментов?

+ 1.гепатит

2.порок сердца

3.стенокардия

4.инфаркт легких

5.почечнокаменная болезнь